自然选择的结果就是使得蛋白质的序列仅仅在可溶解性的水平上展现，而这就可以帮助机体行使生理学的多种功能，然而从生物技术的应用角度来看，研究者们需要这种蛋白至少以改与自然状态1000倍来存在，比如在注射前注射管中的抗体药物；此外这些蛋白质也可以被以高纯度进行分离，而并不在需要分子伴侣的帮助来完成。

然而蛋白质的生物技术及治疗性的应用通常会因为蛋白质天然可溶性及应用需求的错配而被大大阻碍，于是这就提出了一个问题，即是否天然蛋白质序列的可溶性可以在不影响蛋白质预期功能的前提下被改善，于是来自比利时鲁汶大学(KU Leuven)等机构的研究人员就在国际杂志Nature Communications上刊文表示，蛋白质序列的易聚合区域（APRs）的数量和其可溶性之间存在一种反向关联，这就表明APRs的突变抑制或许可以为增加蛋白质的可溶性提供一种策略。

研究者Joost Schymkowitz说道，蛋白质的聚集是蛋白质产生过程中的一个瓶颈，如今我们基于软件算法，通过对原始性氨基酸组成进行较小的改变来改善蛋白质的可溶性，这不仅可以明显加速生物制品和酶类的生产，而且还将帮助我们进行后期更多的深入研究。研究者发现，蛋白质结构中特殊位置的突变会在不影响蛋白质稳定性或功能的前提下抑制蛋白质的聚集，而蛋白质可溶性的这些热点区域既具有结构性又具有序列依赖性，但可以通过计算机进行预测。

研究者结合对大量蛋白质结构的分析后指出，许多蛋白质或许也拥有许多类似的热点区域来帮助改善其可溶性；如今他们已经联合制药公司在新型药物的开发中整合这种新型方法，研究者希望这可以帮助后期开发出更多新型的蛋白质类药物。